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浙江农林大学2000届毕业生在《自然》上发表科研论文
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中国教育在线浙江站讯 （记者 陈显婷 通讯员 陈胜伟）日前，记者从浙江农林大学获悉，在5月12日出版的最新一期国际顶级学术期刊《自然》（《Nature》）上，浙江农林大学2000届森林保护专业（微生物开发与利用专业方向）毕业生、加拿大多伦多大学的叶立斌博士，以第一作者身份发表了题为《G蛋白偶联受体--腺苷A2AR 通过构象选择的途径激活》(《Activation of the A2A adenosine G-protein-coupled receptor by conformational selection》)的学术论文。
论文的网络截屏
记者了解到，该论文主要采用液态核磁共振（Solution-state NMR）和双电子磁旋共振（Double Electron-Electron Resonance, DEER）方法，首次全面系统的阐述了G蛋白偶联受体A家族中的腺苷A2AR受体在不同药物作用下的动态变化及其激活机制，为受体药物的设计和开发提供了新的方向。该研究是对GPCR（ Guanosine-binding Protein Coupled Receptor，即G蛋白偶联受体）结构动力学研究的突破, 不仅对GPCR调控机理全面阐述提供新的方法学基础，同时对药物的设计和开发提供了新的思路，研究成果意义深远。
据介绍，在人体中，G蛋白偶联受体组成了大约2%的人体基因组, 编码着超过800个受体分子,几乎分布在人体的任何部位执行着它们各自的功能,包括人类的视觉，嗅觉, 味觉以及调控着人体内的各种生理代谢。与G蛋白偶联受体相关的疾病为数众多，目前，大约40%的药物都以G蛋白偶联受体作为作用靶点。有趣的是，所有的G蛋白偶联受体均享有共同的保守结构特征即包含了七个α螺旋组成的跨膜结构域，但调控着不同的生理机能。自2007年斯坦福大学Brian Kobilka课题组里程碑式的解析人类第一个GPCR—β2AR晶体结构和2011年解析了G蛋白复合受体晶体结构以来, 通过T4溶菌酶和细胞色素b562蛋白(BRIL)融合的方式,目前已有30多种GPCR结构被解析。晶体结构解析的进展，极大的推动了GPCR研究领域进一步发展，继而非G蛋白调控通路机制 (Arrestin)，G蛋白选择性激活的机制、和GPCR动力学特性的系统分析等成为了研究热点。
叶立斌博士的研究，在上述研究和理论的基础上，通过氟（19F NMR）探针优化（Libin Ye, et al, J. Biomol. NMR, 2015）和标记位点选择，首次系统的对不同药物作用下(拮抗剂，部分激动剂，激动剂和调控剂)G蛋白偶联受体A2AR的动态变化进行了深入的研究，弥补了晶体结构学单次只能捕获一种低能级构象的缺陷;阐述了A2AR的动态激活机制。该研究是在对β2AR信号转导研究基础上，对另一个人体极其重要的G蛋白偶联受体(A2AR)的动态变化和信号转导进行了全面深入和系统的研究，对GPCR调控机理全面阐述提供新的方法学基础，同时对药物的设计和开发提供了新的思路。
李立斌在实验室
叶立斌是浙江建德大慈岩镇新叶村人，2000年6月毕业于浙江农林大学林业与生命科学学院森林保护（微生物开发与利用）专业，先后在德国弗莱堡大学（University of Freiburg）医学研究中心，美国伊利诺伊大学香槟分校（University of Illonis at Urbana-champaign）基因组研究中心和生物能源研究中心，以及匹兹堡大学（University of Pittsburgh）结构生物学系从事科学研究。目前，叶博士在加拿大多伦多大学化学系和生物化学系从事科学研究，其合作导师为世界著名的核磁共振学家Scott R. Prosser教授和生物化学、晶体学家Oliver P. Ernst教授。其研究方向为G蛋白偶联受体结构动力学，药物作用机理及其研发。
《自然》（Nature）是世界上历史悠久的、最有名望的科学杂志之一，首版起于1869年11月4日。与当今大多数科学杂志专一于一个特殊的领域不同，《自然》是少数依然发表来自很多科学领域的一手研究论文的杂志。在许多科学研究领域中，很多最重要、最前沿的研究结果都是以短讯的形式发表在《自然》上，杂志已经成为科学界普遍关注的、国际性、跨学科的周刊类科学杂志。2014年《自然》的影响因子为41.456。
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中国教育在线浙江站讯 （记者 陈显婷 通讯员 陈胜伟）日前，记者从浙江农林大学获悉，在5月12日出版的最新一期国际顶级学术期刊《自然》（《Nature》）上，浙江农林大学2000届森林保护专业（微生物开发与利用专业方向）毕业生、加拿大多伦多大学的叶立斌博士，以第一作者身份发表了题为《G蛋白偶联受体--腺苷A2AR 通过构象选择的途径激活》(《Activation of the A2A adenosine G-protein-coupled receptor by conformational selection》)的学术论文。
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记者了解到，该论文主要采用液态核磁共振（Solution-state NMR）和双电子磁旋共振（Double Electron-Electron Resonance, DEER）方法，首次全面系统的阐述了G蛋白偶联受体A家族中的腺苷A2AR受体在不同药物作用下的动态变化及其激活机制，为受体药物的设计和开发提供了新的方向。该研究是对GPCR（ Guanosine-binding Protein Coupled Receptor，即G蛋白偶联受体）结构动力学研究的突破, 不仅对GPCR调控机理全面阐述提供新的方法学基础，同时对药物的设计和开发提供了新的思路，研究成果意义深远。
据介绍，在人体中，G蛋白偶联受体组成了大约2%的人体基因组, 编码着超过800个受体分子,几乎分布在人体的任何部位执行着它们各自的功能,包括人类的视觉，嗅觉, 味觉以及调控着人体内的各种生理代谢。与G蛋白偶联受体相关的疾病为数众多，目前，大约40%的药物都以G蛋白偶联受体作为作用靶点。有趣的是，所有的G蛋白偶联受体均享有共同的保守结构特征即包含了七个α螺旋组成的跨膜结构域，但调控着不同的生理机能。自2007年斯坦福大学Brian Kobilka课题组里程碑式的解析人类第一个GPCR—β2AR晶体结构和2011年解析了G蛋白复合受体晶体结构以来, 通过T4溶菌酶和细胞色素b562蛋白(BRIL)融合的方式,目前已有30多种GPCR结构被解析。晶体结构解析的进展，极大的推动了GPCR研究领域进一步发展，继而非G蛋白调控通路机制 (Arrestin)，G蛋白选择性激活的机制、和GPCR动力学特性的系统分析等成为了研究热点。
叶立斌博士的研究，在上述研究和理论的基础上，通过氟（19F NMR）探针优化（Libin Ye, et al, J. Biomol. NMR, 2015）和标记位点选择，首次系统的对不同药物作用下(拮抗剂，部分激动剂，激动剂和调控剂)G蛋白偶联受体A2AR的动态变化进行了深入的研究，弥补了晶体结构学单次只能捕获一种低能级构象的缺陷;阐述了A2AR的动态激活机制。该研究是在对β2AR信号转导研究基础上，对另一个人体极其重要的G蛋白偶联受体(A2AR)的动态变化和信号转导进行了全面深入和系统的研究，对GPCR调控机理全面阐述提供新的方法学基础，同时对药物的设计和开发提供了新的思路。
李立斌在实验室
叶立斌是浙江建德大慈岩镇新叶村人，2000年6月毕业于浙江农林大学林业与生命科学学院森林保护（微生物开发与利用）专业，先后在德国弗莱堡大学（University of Freiburg）医学研究中心，美国伊利诺伊大学香槟分校（University of Illonis at Urbana-champaign）基因组研究中心和生物能源研究中心，以及匹兹堡大学（University of Pittsburgh）结构生物学系从事科学研究。目前，叶博士在加拿大多伦多大学化学系和生物化学系从事科学研究，其合作导师为世界著名的核磁共振学家Scott R. Prosser教授和生物化学、晶体学家Oliver P. Ernst教授。其研究方向为G蛋白偶联受体结构动力学，药物作用机理及其研发。
《自然》（Nature）是世界上历史悠久的、最有名望的科学杂志之一，首版起于1869年11月4日。与当今大多数科学杂志专一于一个特殊的领域不同，《自然》是少数依然发表来自很多科学领域的一手研究论文的杂志。在许多科学研究领域中，很多最重要、最前沿的研究结果都是以短讯的形式发表在《自然》上，杂志已经成为科学界普遍关注的、国际性、跨学科的周刊类科学杂志。2014年《自然》的影响因子为41.456。
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